Disulfidbrücken in Haarschaft und Nagelplatte, näher betrachtet

Harte und weiche Keratine nebeneinander

Keratine gehören zu den Intermediärfilamenten. Je ein saures Keratin vom Typ I und ein basisches vom Typ II legen sich zu einem Paar zusammen, dessen lange Mittelstücke sich umeinander winden. Viele solcher Paare lagern sich zu Filamenten mit einem Durchmesser von rund zehn Nanometern zusammen.

In Haar und Nagel sind diese Filamente in eine Grundmasse aus keratinassoziierten Proteinen eingebettet. Einige Familien dieser Begleitproteine bestehen zu einem ungewöhnlich großen Teil aus Cystein und liefern damit die Ankerpunkte für Querverbindungen.

Bezeichnungen nach der internationalen Keratin-Nomenklatur von 2006; Mengenangaben unterscheiden sich je nach Analyseverfahren.

Was eine Disulfidbrücke chemisch ist

Die Seitenkette des Cysteins endet in einer Thiolgruppe, also einem Schwefelatom mit einem Wasserstoff. Treffen zwei solche Gruppen aufeinander und geben dabei zusammen zwei Elektronen und zwei Protonen ab, verbinden sich die Schwefelatome direkt. Das entstandene Doppelmolekül heißt Cystin. Die Bindung ist deutlich stabiler als die Wasserstoffbrücken, die Proteine sonst in Form halten, und lässt sich nur mit reduzierenden Chemikalien wieder öffnen.

Der Follikel arbeitet in Abschnitten

Ein Haarfollikel produziert nicht ohne Unterbrechung. Er wechselt zwischen einer aktiven Phase, einer kurzen Rückbildung und einer Ruhezeit, nach der ein neuer Schaft angelegt wird. Jeder Follikel folgt dabei seinem eigenen Takt, sodass sich benachbarte Haare in verschiedenen Abschnitten befinden.

Kutikula, Rinde und Mark

Die Kutikula besteht aus sechs bis zehn Lagen flacher Zellen, die wie Schindeln übereinanderliegen und mit ihren freien Rändern zur Haarspitze zeigen. Die Rinde darunter setzt sich aus langgestreckten, spindelförmigen Zellen zusammen, in denen Makrofibrillen aus Keratinfilamenten parallel verlaufen. Das Mark fehlt in feinen Haaren häufig ganz.

Aushärtung in der keratogenen Zone

Oberhalb der Zwiebel stellen die Rindenzellen ihre Filamente und Begleitproteine her, bauen danach Zellkern und Organellen ab und geben Wasser ab. Parallel dazu entstehen die Disulfidbrücken. In der Kutikula und in der inneren Wurzelscheide kommt eine weitere Art der Vernetzung hinzu: Transglutaminasen verknüpfen dort Proteine über sogenannte Isopeptidbindungen.

Lage um Lage zur Nagelplatte

Die Nagelplatte eines Fingers ist meist nur etwa einen halben Millimeter dick. Sie wird fast vollständig von der Matrix gebildet, die unter der Hautfalte am Nagelansatz liegt, und schiebt sich von dort über das Nagelbett nach vorn.

• Der hintere Teil der Matrix liefert die obere Schicht der Platte.
• Der vordere Teil, an manchen Fingern als heller Halbmond sichtbar, bildet die mittlere und dickste Schicht.
• Ob auch das Nagelbett eine dünne untere Lage beisteuert, wird in der Fachliteratur unterschiedlich bewertet.

Onychozyten verlieren Kern und Wasser

Beim Verlassen der Matrix flachen die Zellen ab, verlieren ihren Kern und verzahnen sich mit ihren Nachbarn über Membranfalten. Anders als in der Haut schilfern sie nicht ab, sondern bleiben dauerhaft verbunden. Der Wassergehalt einer gesunden Nagelplatte liegt nach Messungen grob zwischen zehn und zwanzig Prozent und schwankt mit der Luftfeuchtigkeit.

Die Werte streuen zwischen Personen und Lebensaltern erheblich.

Selenocystein und die Schwefelchemie der Hornzellen

Selenocystein wird während der Proteinherstellung über einen eigenen Mechanismus eingefügt und gilt deshalb als einundzwanzigste proteinogene Aminosäure. Im menschlichen Erbgut sind 25 Gene für Proteine mit diesem Baustein bekannt. Das Selenatom gibt Elektronen leichter ab als Schwefel, weshalb viele Selenoproteine Thiol- und Disulfidgruppen in anderen Molekülen umsetzen.

Thioredoxin-Reduktasen im verhornenden Epithel

Thioredoxin-Reduktasen halten das kleine Protein Thioredoxin in seiner reduzierten Form. Thioredoxin wiederum kann Disulfidbrücken in anderen Proteinen öffnen. In einem Gewebe, in dem Disulfidbrücken zunächst unterbunden und später gezielt gebildet werden sollen, ist ein solches System von Interesse. Bei Labortören, deren Keratinozyten kein Selenocystein mehr einbauen konnten, entwickelten sich Haut und Haarfollikel auffällig (Sengupta et al., PLoS ONE, 2010). Befunde an genetisch veränderten Tieren zeigen, wofür ein Protein gebraucht wird; über die Ernährung von Menschen sagen sie nichts aus.

Für Selen hat die EU zwei eigenständige Wortlaute zugelassen.

„Selen trägt zur Erhaltung normaler Haare bei“

Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012

„Selen trägt zur Erhaltung normaler Nägel bei“

Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012

Der Abstand zwischen üblicher Zufuhr und Obergrenze ist bei Selen kleiner als bei vielen anderen Spurenelementen.

Zink, ein Metallion mit Vorliebe für Schwefel

Zink wechselt im Körper seine Ladung nicht. Es wird deshalb nicht für Elektronenübertragungen gebraucht, sondern als Ion, das Proteinabschnitte in einer festen Anordnung hält oder in einem aktiven Zentrum Wassermoleküle und Substrate ausrichtet. Seine bevorzugten Partner sind Schwefelatome aus Cystein, Stickstoffatome aus Histidin und Sauerstoff aus Aspartat oder Glutamat.

Metallothioneine und zinkhaltige Enzyme in der Haarzwiebel

Metallothioneine bestehen zu rund einem Drittel aus Cystein und können bis zu sieben Zinkionen binden. In der Haut und im Follikel sind sie in den Zellschichten nachgewiesen, die sich rasch erneuern. Solange ein Zinkion an einer Thiolgruppe sitzt, steht dieser Schwefel nicht für eine Disulfidbrücke zur Verfügung; ob der Follikel diesen Umstand nutzt, ist Gegenstand der Forschung. Die Zellen der Papille zeigen außerdem eine hohe Aktivität der alkalischen Phosphatase, eines Enzyms mit zwei Zinkionen im aktiven Zentrum.

Die EU hat für Zink in diesem Themenfeld nur einen Wortlaut zugelassen. Er bezieht sich auf Haare; für Nägel gibt es bei Zink keine zugelassene Angabe.

„Zink trägt zur Erhaltung normaler Haare bei“

Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012

Aus der Post an die Redaktion